CRISTALLOGENESE DE MACROMOLECULES BIOLOGIQUES EN VUE D'ETUDES STRUCTURALES PDF Download
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Author: CLAUDE.. SAUTER
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Languages : fr
Pages : 178
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Book Description
CE TRAVAIL DE THESE A ETE L'OCCASION D'ABORDER PLUSIEURS FACETTES DE LA CRISTALLOGENESE BIOLOGIQUE, DISCIPLINE DONT LA VOCATION EST DE MIEUX COMPRENDRE L'IMPACT DE DIFFERENTS PARAMETRES PHYSICO-CHIMIQUES SUR LA CRISTALLISATION DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES. UNE PREMIERE PARTIE CONCERNAIT L'ASPARTYL-ARNT SYNTHETASE DE LEVURE. UNE FORME RACCOURCIE DE CETTE PROTEINE A ETE PURIFIEE A HOMOGENEITE. L'ETUDE DE SON COMPORTEMENT EN SOLUTION PAR L'ETABLISSEMENT D'UN DIAGRAMME DE PHASE A PERMIS D'IDENTIFIER DES CONDITIONS OPTIMALES DE CROISSANCE DE DEUX FORMES CRISTALLINES. L'ANALYSE DE CES CRISTAUX PAR DIFFRACTION AUX RAYONS X A CONDUIT A LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE DE CETTE ENZYME A UNE RESOLUTION DE 2,3 A UN SECOND ASPECT CONCERNAIT L'USAGE D'ADDITIFS DE CRISTALLISATION AFIN D'AMELIORER LA QUALITE DES CRISTAUX. L'EFFET D'UNE SOIXANTAINE DE COMPOSES A ETE ANALYSE SUR LA CRISTALLISATION DE DEUX LYSOZYMES, DE LA THAUMATINE ET L'ASPRS DE THERMUS THERMOPHILUS, CE QUI A CONDUIT A MIEUX DEFINIR LES CONCENTRATIONS AUXQUELLES CES ADDITIFS DEVRAIENT ETRE EMPLOYES. DES POLYMINES NATURELLES ET SYNTHETIQUES ONT EGALEMENT ETE UTILISEES POUR AUGMENTER DE FACON SIGNIFICATIVE LA LIMITE DE DIFFRACTION DE CRISTAUX D'ARNT P H E DE LEVURE. UN DERNIER POINT S'ATTACHAIT A AMELIORER LA PERFECTION CRISTALLINE EN DIMINUANT LA CONVECTION DANS LE MILIEU DE CRISTALLISATION, SOIT PAR L'EMPLOI DE GEL, SOIT PAR CRISTALLISATION EN MICROGRAVITE. UN PREMIER TRAVAIL A PERMIS DE DEMONTRER PAR DIFFERENTES TECHNIQUES DE DIFFRACTION (TOPOGRAPHIE X ET MESURE DE MOSAICITE DES CRISTAUX) L'EFFET BENEFIQUE D'UN GEL D'AGAROSE SUR LA QUALITE DES CRISTAUX DE THAUMATINE, DE LYSOZYME DE DINDE, D'ASPRS DE T. THERMOPHILUS ET DU VIRUS DU RABOUGRISSEMENT BUISSONNEUX DE LA TOMATE. UN DEUXIEME TRAVAIL, REALISE LORS D'UNE MISSION SCIENTIFIQUE A BORD DE LA NAVETTE SPATIALE NOUS A PERMIS DE TESTER L'EFFET CONJOINT DU GEL ET DE LA MICROGRAVITE SUR LA THAUMATINE. CES ETUDES COMPARATIVES MONTRENT QUE LA CROISSANCE EN GEL, TOUT COMME EN MICROGRAVITE, AMELIORE LES DONNEES DE DIFFRACTION ET LA MOSAICITE DES CRISTAUX. DES ESPACES COMPLETS DE DIFFRACTION ONT ETE COLLECTES A PARTIR DE CRISTAUX OBTENUS EN MICROGRAVITE, PERMETTANT LE CALCUL DE CARTES DE DENSITE ELECTRONIQUE A RESOLUTION ATOMIQUE (
Author: CLAUDE.. SAUTER
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Languages : fr
Pages : 178
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CE TRAVAIL DE THESE A ETE L'OCCASION D'ABORDER PLUSIEURS FACETTES DE LA CRISTALLOGENESE BIOLOGIQUE, DISCIPLINE DONT LA VOCATION EST DE MIEUX COMPRENDRE L'IMPACT DE DIFFERENTS PARAMETRES PHYSICO-CHIMIQUES SUR LA CRISTALLISATION DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES. UNE PREMIERE PARTIE CONCERNAIT L'ASPARTYL-ARNT SYNTHETASE DE LEVURE. UNE FORME RACCOURCIE DE CETTE PROTEINE A ETE PURIFIEE A HOMOGENEITE. L'ETUDE DE SON COMPORTEMENT EN SOLUTION PAR L'ETABLISSEMENT D'UN DIAGRAMME DE PHASE A PERMIS D'IDENTIFIER DES CONDITIONS OPTIMALES DE CROISSANCE DE DEUX FORMES CRISTALLINES. L'ANALYSE DE CES CRISTAUX PAR DIFFRACTION AUX RAYONS X A CONDUIT A LA DETERMINATION DE LA STRUCTURE DE CETTE ENZYME A UNE RESOLUTION DE 2,3 A UN SECOND ASPECT CONCERNAIT L'USAGE D'ADDITIFS DE CRISTALLISATION AFIN D'AMELIORER LA QUALITE DES CRISTAUX. L'EFFET D'UNE SOIXANTAINE DE COMPOSES A ETE ANALYSE SUR LA CRISTALLISATION DE DEUX LYSOZYMES, DE LA THAUMATINE ET L'ASPRS DE THERMUS THERMOPHILUS, CE QUI A CONDUIT A MIEUX DEFINIR LES CONCENTRATIONS AUXQUELLES CES ADDITIFS DEVRAIENT ETRE EMPLOYES. DES POLYMINES NATURELLES ET SYNTHETIQUES ONT EGALEMENT ETE UTILISEES POUR AUGMENTER DE FACON SIGNIFICATIVE LA LIMITE DE DIFFRACTION DE CRISTAUX D'ARNT P H E DE LEVURE. UN DERNIER POINT S'ATTACHAIT A AMELIORER LA PERFECTION CRISTALLINE EN DIMINUANT LA CONVECTION DANS LE MILIEU DE CRISTALLISATION, SOIT PAR L'EMPLOI DE GEL, SOIT PAR CRISTALLISATION EN MICROGRAVITE. UN PREMIER TRAVAIL A PERMIS DE DEMONTRER PAR DIFFERENTES TECHNIQUES DE DIFFRACTION (TOPOGRAPHIE X ET MESURE DE MOSAICITE DES CRISTAUX) L'EFFET BENEFIQUE D'UN GEL D'AGAROSE SUR LA QUALITE DES CRISTAUX DE THAUMATINE, DE LYSOZYME DE DINDE, D'ASPRS DE T. THERMOPHILUS ET DU VIRUS DU RABOUGRISSEMENT BUISSONNEUX DE LA TOMATE. UN DEUXIEME TRAVAIL, REALISE LORS D'UNE MISSION SCIENTIFIQUE A BORD DE LA NAVETTE SPATIALE NOUS A PERMIS DE TESTER L'EFFET CONJOINT DU GEL ET DE LA MICROGRAVITE SUR LA THAUMATINE. CES ETUDES COMPARATIVES MONTRENT QUE LA CROISSANCE EN GEL, TOUT COMME EN MICROGRAVITE, AMELIORE LES DONNEES DE DIFFRACTION ET LA MOSAICITE DES CRISTAUX. DES ESPACES COMPLETS DE DIFFRACTION ONT ETE COLLECTES A PARTIR DE CRISTAUX OBTENUS EN MICROGRAVITE, PERMETTANT LE CALCUL DE CARTES DE DENSITE ELECTRONIQUE A RESOLUTION ATOMIQUE (
Author: JEAN-PIERRE.. GUILLOTEAU
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Languages : fr
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LE TRAVAIL DE THESE PRESENTE DANS CE MEMOIRE A CONSISTE A: 1) ETUDIER L'INFLUENCE D'AGENTS PRECIPITANTS SUR LA SOLUBILITE ET LA CRISTALLISATION DU LYSOZYME EN UTILISANT UNE METHODE QUANTITATIVE: LA DETERMINATION DES COURBES DE SOLUBILITE. EN PREMIER LIEU CETTE METHODE A ETE APPLIQUEE A LA RECHERCHE DE COMPOSES ORGANIQUES COMME NOUVEAUX AGENTS DE CRISTALLISATION. PUIS L'INFLUENCE DE LA TEMPERATURE SUR LA SOLUBILITE A ETE ETUDIEE EN MESURANT LES COURBES DE SOLUBILITE DE LA PROTEINE EN PRESENCE DE DIVERS SELS A 0C, 18C ET 40C. 2) ABORDER LES INTERACTIONS ENTRE LES IONS ET LA PROTEINE EN METTANT EN EVIDENCE LA FIXATION DES IONS PAR DIALYSE A L'EQUILIBRE PUIS EN ETUDIANT L'EFFET DES IONS SUR L'ACTIVITE ENZYMATIQUE DU LYSOZYME. 3) APPROFONDIR CES RESULTATS PAR L'ETUDE DE L'EFFET DES SELS SUR LES INTERACTIONS ENTRE MOLECULES DE PROTEINE EN SOLUTIONS SOUSSATUREES EN UTILISANT LA DIFFUSION DES RAYONS X AUX PETITES ANGLES. CES RESULTATS ONT ETE COMPARES AVEC LES EFFETS DES SELS SUR LA SOLUBILITE
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Publisher: Ed. Techniques Ingénieur
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Languages : fr
Pages : 20
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ISBN: 9782759824540
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Author: ALAIN.. ROUSSEL
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Languages : fr
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LA CRISTALLOGRAPHIE DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES PERMET D'OBTENIR, A PARTIR DU SPECTRE DE DIFFRACTION AUX RAYONS X DE MONOCRISTAUX, LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE L'OBJET BIOLOGIQUE. ELLE COMPORTE QUATRE ETAPES PRINCIPALES: LA CRISTALLOGENESE, L'ENREGISTREMENT DU SPECTRE DE DIFFRACTION, L'OBTENTION DES PHASES ET LA CONSTRUTION DU MODELE. CE TRAVAIL DECRIT LA CONCEPTION DE LOGICIELS POUR LES PREMIERE ET DERNIERE ETAPES. DANS LA PREMIERE PARTIE, NOUS AVONS ECRIT UN LOGICIEL D'INTERROGATION EN LANGAGE NATUREL (ANGLAIS) D'UNE BASE DE DONNEES DE CRISTALLISATIONS DE MACROMOLECULES BIOLOGIQUES. NOUS AVONS FAIT UN ETUDE STATISTIQUE SUR L'UTILISATION DES DIFFERENTS AGENTS PRECIPITANTS. NOUS AVONS ENSUITE REALISE UN PROGRAMME D'ANALYSE DES CONTACTS CRISTALLINS INTERMOLECULAIRES. NOUS AVONS COMPARE CES INTERACTIONS AVEC CELLES EXISTANT A L'ETAT NATUREL DANS LES MULTIMERES PROTEIQUES. LA DEUXIEME PARTIE DE CE TRAVAIL A ETE CONSACREE A LA REALISATION DE LOGICIELS DE GRAPHISME MOLECULAIRE. NOUS AVONS TOUT D'ABORD ECRIT UNE OPTION PERMETTANT DE REPRESENTER, D'EDITER ET DE MANIPULER LES MOLECULES RELIEES PAR SYMETRIE SUR UN ECRAN GRAPHIQUE. PUIS NOUS AVONS REALISE, DE NOVO, UN LOGICIEL COMPLET DE GRAPHISME MOLECULAIRE: TURBO-FRODO. CE LOGICIEL EST FONDE SUR UNE BASE DE DONNEES ARBORESCENTE. IL PERMET LA MODELISATION ET LA CONSTRUCTION DE MODELES DE MACROMOLECULES DANS DES CARTES DE DENSITE ELECTRONIQUE. LA FACILITE D'UTILISATION ET LA DIVERSITE DES OPTIONS FONT DE CE LOGICIEL UN OUTIL POUR LA CRISTALLOGRAPHIE ET AUSSI POUR LA BIOLOGIE MOLECULAIRE STRUCTURALE
Author: Le Du Marie-Hélène
Publisher: EDP Sciences
ISBN: 275982957X
Category : Technology & Engineering
Languages : fr
Pages : 212
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Dans le monde du vivant, les mécanismes mis en jeu pour respirer, digérer, grandir, bouger, impliquent des molécules constituées de milliers d’atomes, ce sont les macromolécules. Ces macromolécules circulent, interagissent et se contorsionnent en permanence. Les visualiser à l’échelle atomique constitue une aide incomparable pour comprendre comment elles fonctionnent ou dysfonctionnent, et pour concevoir des médicaments. Les auteurs vous proposent une initiation aux différentes étapes de la cristallographie biologique qui mène de la cristallisation à la structure tridimensionnelle d’une macromolécule. Ce livre fait suite au MOOC « Voyage au cœur du vivant avec des rayons X : la cristallographie ». Il peut en être le compagnon ou être utilisé seul.
Author: Cavarelli
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Languages : en
Pages : 0
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Author: Fabrice Gorrec
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Languages : fr
Pages : 90
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La cristallographie aux rayons X permet la détermination des structures tridimensionnelles de macromolécules biologiques ainsi que de leurs complexes à haute résolution. Cependant, la cristallisation des protéines est un phénomène totalement aléatoire et peu de cristaux sont généralement produits, de plus leur qualité et résistance sont souvent insuffisantes. Ces travaux visent à présenter les différentes étapes pour résoudre des structures de protéines ainsi que deux développements innovants pour formuler des solutions de criblage pour la cristallisation (appelés Pi et MORPHEUS).
Author: Sylvain Engilberge
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Languages : fr
Pages : 0
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Depuis les premières structures de protéines déterminées dans les années 1950, la cristallographie aux rayons X s'est imposée comme une méthode de choix pour l'obtention de données structurales à l'échelle atomique. Malgré les progrès technologiques qui ont révolutionné cette méthode (sources synchrotron, détecteurs pixel, programmes informatiques performants), l'obtention d'une carte de densité électronique permettant de modéliser la structure d'une macromolécule demeure toujours limitée par deux goulots d'étranglement qui sont, l'obtention de cristaux de la macromolécule d'intérêt et la résolution du problème des phases inhérent à l'enregistrement des données de diffraction.Cette thèse présente un nouveau complexe de lanthanide appelé « crystallophore » (Tb-Xo4). Cette molécule a été développé en collaboration avec Olivier Maury et François Riobé du laboratoire de chimie Matériaux Fonctionnels et Photonique (ENS -Lyon). La conception de ce nouveau complexe est basée sur quinze années de développement dans le domaine de la biologie structurale. Cette thèse présente les effets uniques induits par de Tb-Xo4 sur la cristallisation et sur la détermination des structures de macromolécules biologiques. L'ajout de Tb-Xo4 au cours de la cristallisation permet d'induire un nombre important de conditions de cristallisation exploitables dont certaines sont propres à la présence du crystallophore. L'analyse des structures atomiques de différentes protéines co-cristallisées en présence de Tb-Xo4 a permis à la fois de mettre en avant le pouvoir phasant élevé de Tb-Xo4 mais également de décrire finement l'interaction supramoléculaire du complexe avec la surface des macromolécules. Ce travail a conduit à la mise en place de protocoles de cristallisation et de phasage des macromolécules biologique assistés par Tb-Xo4. Sur la base de la compréhension du mode d'interaction de ce nouveau composé, cette thèse aboutit à la proposition d'un modèle expliquant les propriétés uniques de ce nouveau complexe de lanthanide.
Author: Chantal Abergel
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Languages : fr
Pages : 185
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LA RADIOCRISTALLOGRAPHIE, EST ACTUELLEMENT LA METHODE DE CHOIX POUR LA DETERMINATION DES STRUCTURES TRIDIMENSIONNELLES DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES. CETTE METHODE SUSCITE DEPUIS QUELQUES ANNEES UN INTERET CROISSANT DANS LE MONDE ACADEMIQUE ET INDUSTRIEL. LA PREMIERE ETAPE EST D'OBTENIR DES CRISTAUX DE QUALITE ET DE DIMENSION SUFFISANTE POUR LA DIFFRACTION DES RAYONS X. PARMI LES DIFFERENTES METHODES DE CRISTALLISATION DES PROTEINES NOUS AVONS CHOISI D'UTILISER ET DE DECRIRE LA TECHNIQUE DE DIFFUSION EN PHASE VAPEUR ET PLUS PARTICULIEREMENT LA GOUTTE SUSPENDUE APPLIQUEE A QUELQUES PROTEINES. NOUS PRESENTONS EGALEMENT UNE METHODE DE DETERMINATION DES CONDITIONS DE CRISTALLISATION BASEE SUR LE PLAN D'ANALYSE FACTORIEL INCOMPLET DECRIT PAR CERTER & FILS. NOUS AVONS PU CRISTALLISER UN CERTAIN NOMBRE DE PROTEINES EN UTILISANT LA COMBINAISON DE CETTE METHODE ET DE LA TECHNIQUE DE DIFFUSION EN PHASE VAPEUR. LA CRISTALLISATION DES PROTEINES NECESSITE UN GRAND NOMBRE D'EXPERIENCES, REPRODUCTIBLES D'UNE FOIS SUR L'AUTRE. POUR CETTE RAISON, NOUS AVONS REALISES EN COLLABORATION PEU COUTEUX ET ADAPTE AUX PROTEINES. DE PLUS, DEUX AUTRES ETUDES VISANT A MIEUX COMPRENDRE LA CRISTALLISATION DES PROTEINES, ONT ETE REALISEES AU LABORATOIRE. IL S'AGIT, D'UNE PART, DE LA CONTAMINATION CONTROLEE DE LA CRISTALLISATION D'UN LYSOZYME PAR DES MOLECULES APPARENTEES. CE SYSTEME FAIT INTERVENIR QUATRE LYSOZYMES DE BLANC D'UF, NE DIFFERENT QUE PAR QUELQUES RESIDUS DANS LEUR SEQUENCE PRIMAIRE. LA RIBONUCLEASE A DE BUF NON APPARENTEE AUX PROTEINES PRECEDENTES, NOUS A SERVI DE TEMOIN. AFIN DE MIEUX CERNER LES MECANISMES DE LA CRISTALLISATION DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES, ET DANS LE BUT D'OBTENIR DES CRISTAUX DE MEILLEUR QUALITE, NOUS AVONS REALISE DES ETUDES EN MICROGRAVITE GRACE A UNE COLLABORATION AVEC LE LABORATOIRE DE C.E. BUGG A L'UNIVERSITE D'ALABAMA AT BIRMINGHAM (USA). NOUS EXAMINERONS LES RESULTATS OBTENUS SUR DEUX
