Interactions Faibles Entre Protéines en Solution PDF Download
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Author: Lionel Costenaro
Publisher: Omniscriptum
ISBN: 9786131506048
Category :
Languages : fr
Pages : 208
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Book Description
La cellule est un milieu très concentré où les interactions entre macromolécules, mème faibles, sont cruciales pour leur solubilité et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation d'une protéine influence-t-elle ses interactions faibles protéine - protéine, qui déterminent sa solubilité? Nous avons relié ces interactions à la solvatation de la malate déshydrogénase de Haloarcula marismortui, une protéine halophile dont la solvatation dépend fortement du solvant. Les interactions protéine - protéine dans divers solvants ont été caractérisées en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modélisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi développé une nouvelle méthode de mesure de A2 par vitesse de sédimentation. Nous montrons qu'une solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire à la cristallisation des protéines. Ces résultats expliquent l'adaptation moléculaire aux fortes salinités des protéines halophiles en termes de stabilité, mais aussi -de manière originale- en termes de solubilité.
Author: Lionel Costenaro
Publisher: Omniscriptum
ISBN: 9786131506048
Category :
Languages : fr
Pages : 208
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Book Description
La cellule est un milieu très concentré où les interactions entre macromolécules, mème faibles, sont cruciales pour leur solubilité et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation d'une protéine influence-t-elle ses interactions faibles protéine - protéine, qui déterminent sa solubilité? Nous avons relié ces interactions à la solvatation de la malate déshydrogénase de Haloarcula marismortui, une protéine halophile dont la solvatation dépend fortement du solvant. Les interactions protéine - protéine dans divers solvants ont été caractérisées en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modélisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi développé une nouvelle méthode de mesure de A2 par vitesse de sédimentation. Nous montrons qu'une solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire à la cristallisation des protéines. Ces résultats expliquent l'adaptation moléculaire aux fortes salinités des protéines halophiles en termes de stabilité, mais aussi -de manière originale- en termes de solubilité.
Author: Lionel Costenaro
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 221
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Book Description
La cellule est un milieu très concentré où les interactions entre macromolécules, même faibles, jouent un grand rôle dans leur solubilité et dans l'assemblage des complexes labiles assurant les fonctions biologiques. Les interactions faibles entre protéines déterminant la non-idéalité de leurs solutions vont aussi gouverner leur cristallisation. Dans quelle mesure les interactions protéine - solvant influencent-elles les interactions protéine - protéine ? Nous avons mis en relation ces deux types d'interactions pour la malate déshydrogénase (Hm MalDH) de Haloarcula marismortui, protéine halophile très acide qui a des solvatations variées et très riches en eau et en sel. Nous avons développé une nouvelle méthode de détermination du second coefficient du viriel A2 par la modélisation des profils de vitesse de sédimentation en ultracentrifugation analytique, qui permet l'étude de solvants complexes. Les interactions protéine - protéine de la Hm MalDH en divers sels ont été caractérisées par diffusion de neutrons ou de rayons X aux petits angles. Les A2 et les facteurs de structure en solution ont été modélisés par des potentiels d'interaction de type DLVO. Les interactions répulsives sont principalement dues au terme de volume exclu et dans une moindre mesure au terme électrostatique. Les interactions attractives sont qualitativement corrélées à des valeurs positives ou négatives des paramètres d'interaction préférentielle avec le sel. Ces résultats permettent d'expliquer l'adaptation moléculaire des protéines halophiles qui doivent ainsi avoir une solvatation riche en sel pour rester soluble à haut sel. La cristallisation par dilution de la Hm MalDH dans des mélanges sel - MPD (méthyl-2-pentanediol-2,4) résulte d'une lente évolution des interactions protéine - protéine, de répulsives à modérément attractives. Le MPD modifie les interactions protéine - protéine en divers sels en ajoutant une attraction qui est liée à la répulsion du MPD par les charges de la protéine.
Author: Sylvaine Lafont
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 150
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Book Description
LE TRAVAIL PRESENTE DANS CETTE THESE CONCERNE LA CRISTALLISATION DES PROTEINES. NOTRE OBJECTIF EST D'APPORTER UNE CONTRIBUTION A LA COMPREHENSION DES MECANISMES DE CROISSANCE ET DE CONTROLER LA CRISTALLISATION DE CES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES. NOUS AVONS ETUDIE TROIS SYSTEMES DE NATURE ET DE POIDS MOLECULAIRE DISTINCTS: L'AMYLASE PANCREATIQUE DE PORC, L'INHIBITEUR DE LA TRYPSINE PANCREATIQUE DE BUF ET, LA PARVALBUMINE DE BROCHET. CES PROTEINES CRISTALLISENT SOUS DES CONDITIONS TRES DIFFERENTES ET REPRESENTENT DES MODELES POUR LA COMPREHENSION DES MECANISMES DE CRISTALLISATION. DANS CHAQUE CAS, NOUS AVONS DETERMINE LES DIAGRAMMES DE PHASE EN FONCTION DE LA TEMPERATURE, DE LA CONCENTRATION ET DE LA NATURE DE L'AGENT DE CRISTALLISATION. LA CONNAISSANCE DES DIAGRAMMES DE PHASE PERMET D'ETUDIER LES CINETIQUES DE CROISSANCE EN FONCTION DE LA SURSATURATION. PUIS, NOUS AVONS CARACTERISE LES SOLUTIONS DE PROTEINE EN FONCTION DE DIFFERENTS PARAMETRES PHYSICO-CHIMIQUES. LES METHODES DE DIFFUSION DE LA LUMIERE ET DES RAYONS X AUX PETITS ANGLES ET L'OSMOMETRIE (MESURE DE LA PRESSION OSMOTIQUE) PERMETTENT DE DETERMINER IN SITU LA NATURE DES INTERACTIONS ENTRE MOLECULES DE PROTEINES, ET LEUR DEGRE D'ASSOCIATION EN SOLUTIONS SOUS- ET SURSATUREES. CETTE APPROCHE DE LA CRISTALLOGENESE DES PROTEINES PAR LES ETUDES DE SOLUBILITE ET DE CINETIQUES DE CROISSANCE D'UNE PART ET PAR LA CARACTERISATION DES MOLECULES EN SOLUTION D'AUTRE PART, A PERMIS DE MONTRER LA CORRELATION EXISTANT ENTRE CONDITIONS DE CRISTALLISATION, VITESSES DE CROISSANCE ET APPARITION DES INTERACTIONS PROTEINE-PROTEINE ATTRACTIVES
Author: Wei Liu
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : en
Pages : 310
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Author: STEPHANIE.. FINET
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 255
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LE COMPORTEMENT MICROSCOPIQUE DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES EN SOLUTION EST GOUVERNE PAR DES POTENTIELS D'INTERACTION (CUR DUR, ELECTROSTATIQUE, VAN DER WAALS, EFFETS HYDROPHOBES, HYDRATATION) A COURTE ET MOYENNE PORTEE (QUELQUES ANGSTROMS A QUELQUES CENTAINES D'ANGSTROMS). CES POTENTIELS D'INTERACTION CONFERENT A LA SOLUTION SES PROPRIETES MACROSCOPIQUES (TRANSPARENCE, VISCOSITE) ET INTERVIENNENT DANS LES TRANSITIONS DE PHASE ET LES PROCESSUS DE CRISTALLISATION. NOUS AVONS UTILISE LA DIFFUSION DES RAYONS X AUX PETITS ANGLES (DXPA) AVEC, COMME SYSTEMES MODELES, DES SOLUTIONS DE LYSOZYME DE BLANC D'UF DE POULE ET DE PROTEINES DU CRISTALLIN DE L'IL DE VEAU (GAMMA- ET ALPHA-CRISTALLINES). CETTE TECHNIQUE A PERMIS LA CARACTERISATION DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES GLOBULAIRES EN SOLUTION EN FONCTION DE PLUSIEURS PARAMETRES PHYSICO-CHIMIQUES TELS QUE LE PH, LA TEMPERATURE, LA FORCE IONIQUE ET L'ADDITION DE PEG. CES POTENTIELS SONT COMPOSES D'UN TERME DE SPHERES DURES, D'UNE REPULSION COLOMBIENNE ET D'UNE ATTRACTION A COURTE PORTEE, PROBABLEMENT DE VAN DER WAALS. L'ADDITION DE SEL INDUIT UNE ATTRACTION SUPPLEMENTAIRE QUI SUIT L'ORDRE DES SERIES DE HOFMEISTER. DE PLUS, L'ADDITION DE PEG INDUIT UNE ATTRACTION DE DEPLETION, A COURTE PORTEE EGALEMENT. LA COMBINAISON DE LA DXPA ET DES TECHNIQUES DE GEL PERMET DE CARACTERISER LES ESPECES MOLECULAIRES EN INTERACTION EN SOLUTION PENDANT LA CROISSANCE CRISTALLINE. POUR LE LYSOZYME AVEC NACL, NOUS AVONS MONTRE QU'IL N'EXISTE PAS D'ESPECE INTERMEDIAIRE ENTRE LE MONOMERE ET LE CRISTAL. EN COUPLANT LA DXPA (FACTEURS DE STRUCTURE EXPERIMENTAUX) ET LES SIMULATIONS NUMERIQUES (FACTEURS DE STRUCTURE THEORIQUES), LES PARAMETRES DE MODELES DEVELOPPES EN MECANIQUE STATISTIQUE SONT AJUSTES ET PERMETTENT DE REMONTER AUX POTENTIELS D'INTERACTION THEORIQUES CORRESPONDANTS. CES RESULTATS NOUS PERMETTENT DE RELIER LES INTERACTIONS AUX CONDITIONS DE CRISTALLISATION DES PROTEINES ET D'AMELIORER LA PREDICTION DE LEURS DIAGRAMMES DE PHASE.
Author: MARC.. MALFOIS
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 234
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LA DIFFUSION DES RAYONS X AUX PETITS ANGLES PERMET DE QUANTIFIER LES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES EN SOLUTION PAR L'INTERMEDIAIRE DU FACTEUR DE STRUCTURE. AVEC CETTE TECHNIQUE, NOUS AVONS ETUDIE LES INTERACTIONS EN SOLUTION ENTRE GAMMA-CRISTALLINES, PROTEINES DU CRISTALLIN DE L'IL. NOUS AVONS ENSUITE MODELISE CES INTERACTIONS, AVEC UN MODELE NORMALEMENT EMPLOYE EN PHYSIQUE DES LIQUIDES POUR L'ETUDE DES COLLOIDES. EN MODIFIANT LE PH, C'EST-A-DIRE EN AUGMENTANT LE NOMBRE DE CHARGES DES PROTEINES, LES INTERACTIONS REPULSIVES AUGMENTENT. EN AUGMENTANT LA FORCE IONIQUE DES SOLUTIONS, LES INTERACTIONS DEVIENNENT D'ABORD MOINS REPULSIVES, PUIS DE PLUS EN PLUS ATTRACTIVES GLOBALEMENT. QUAND LE COMPORTEMENT EST ATTRACTIF, ON OBSERVE, EN DIMINUANT LA TEMPERATURE, UNE AUGMENTATION DES INTERACTIONS ATTRACTIVES, VOIRE UNE TRANSITION DE PHASE. NOUS AVONS MODELISE LA TRANSITION DE PHASE AVEC UN POTENTIEL ATTRACTIF A COURTE PORTEE. NOUS RENDONS COMPTE DES EFFETS DE CHARGES ET D'ECRANTAGE DANS TOUTE LA GAMME DE CONCENTRATION ETUDIEE EN COMBINANT CE POTENTIEL ATTRACTIF A COURTE PORTEE ET UN POTENTIEL REPULSIF A LONGUE PORTEE ET DE PORTEE VARIABLE AVEC LE PH. NOUS AVONS PU DETERMINER L'ORIGINE MOLECULAIRE DE CES POTENTIELS. IL S'AGIT DU TERME ELECTROSTATIQUE COULOMBIEN QUI DEPEND DU NOMBRE DE CHARGES DE LA PROTEINE ET DU TERME ATTRACTIF DE VAN DER WAALS QUI EST CONSTANT QUELLE QUE SOIT LA PROTEINE. EN REVANCHE, N'AVONS PU RENDRE COMPTE DE L'ORIGINE MOLECULAIRE DES EFFETS ATTRACTIFS A FORTE FORCE IONIQUE, QUI FONT INTERVENIR DES EFFETS SPECIFIQUES COMME LES EFFETS ENTROPIQUES ET/OU HYDROPHOBES. DANS UN TOUT AUTRE DOMAINE, AVEC LA METHODE HCA (HYDROPHOBIC CLUSTER ANALYSIS), NOUS AVONS PU DONNER UNE ESTIMATION DE LA STRUCTURE SECONDAIRE DES ALPHA-CRISTALLINES A PARTIR DE L'ALIGNEMENT DE SEQUENCE DE TOUTES LES PROTEINES HOMOLOGUES AUX ALPHA-CRISTALLINES
Author: Terrell L. Hill
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : en
Pages : 6
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Author: PASCAL.. RETAILLEAU
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 267
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CE TRAVAIL TRAITE DE LA CRISTALLISATION DES PROTEINES ET SE SITUE AUX INTERFACES DE LA BIOLOGIE, DE LA PHYSIQUE ET DE LA CHIMIE. NOTRE MODELE D'ETUDE EST LE LYSOZYME DE BLANC D'UF DE POULE. NOTRE OBJECTIF A ETE D'APPROFONDIR NOS CONNAISSANCES DES PROPRIETES PHYSICO-CHIMIQUES DU LYSOZYME EN SOLUTION CONCENTREE ET DANS LE CRISTAL, A FAIBLE FORCE IONIQUE ET POUR DIFFERENTS PH. DES DIAGRAMMES DE PHASE DE DIFFERENTS SELS DE PROTEINE ONT ETE REALISES. ILS ONT CONTRIBUE A PROPOSER UN MODELE POUR DECRIRE QUALITATIVEMENT LA SOLUBILITE DES PROTEINES HYDROSOLUBLES EN FONCTION DE LA FORCE IONIQUE, EN RELATION AVEC LA CHARGE NETTE DE LA PROTEINE. NOUS AVONS CARACTERISE LA NATURE DES INTERACTIONS INTERMOLECULAIRES AU SEIN DE TELS SYSTEMES SOUS-SATURES, PAR DIFFUSION DE LA LUMIERE. NOUS AVONS EGALEMENT CHERCHE A SOULIGNER LA RELATION ENTRE LA CRISTALLISATION DES PROTEINES ET LES INTERACTIONS DE TYPE ATTRACTIF. L'ANALYSE DU COMPORTEMENT DIFFUSIF DES SOLUTES A PERMIS DE METTRE EN EVIDENCE LA CORRELATION LYSOZYME/CONTRE-IONS ASSOCIES A LA CHARGE NETTE. ENFIN NOTRE APPROCHE A PERMIS L'ETUDE DU COMPORTEMENT ATYPIQUE, LIE AU PH, DU SULFATE DE LYSOZYME. ELLE A RENDU POSSIBLE L'ETUDE CRISTALLOGRAPHIQUE A HAUTE RESOLUTION DE LA FORME TETRAGONALE DU SULFATE DE LYSOZYME CRISTALLISE A TRES FAIBLE FORCE IONIQUE
Author:
Publisher:
ISBN:
Category : Analytical chemistry
Languages : en
Pages : 1098
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Book Description
Author: DOMINIQUE.. MEYNIAL
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 271
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