DETERMINATION D'ENVELOPPES DE MACROMOLECULES BIOLOGIQUES PAR LA METHODE DE VARIATION DE CONTRASTE PAR DIFFUSION ANOMALE EN CRISTALLOGRAPHIE DES RAYONS X (METHODE MASC PDF Download
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Author: MICHEL.. RAMIN
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ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 208
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Book Description
LA CONNAISSANCE DE L'ENVELOPPE D'UNE MACROMOLECULE BIOLOGIQUE PEUT-ETRE TRES UTILE DANS L'OBTENTION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE CELLE-CI A L'ECHELLE ATOMIQUE. LA METHODE MASC (UN ACRONYME POUR MULTIWAVELENGTH ANOMALOUS SOLVENT CONTRAST) EST UNE NOUVELLE METHODE DE DETERMINATION D'ENVELOPPES DE MACROMOLECULES BIOLOGIQUES EN CRISTALLOGRAPHIE DES RAYONS X, QUI COMBINE LA METHODE DE VARIATION DE CONTRASTE ET LE PHENOMENE DE DISPERSION ANOMALE. CETTE METHODE PERMET L'ETUDE D'ENTITES DE MASSE MOLECULAIRE TRES ELEVEE (CF VIRUS OU RIBOSOME). CETTE THESE PRESENTE LES PREMIERES EXPERIENCES MASC REALISEES A BASSE TEMPERATURE (120 KELVIN) SUR TROIS PROTEINES DE MASSES MOLECULAIRES VARIEES ET POUR DIFFERENTS DIFFUSEURS ANOMAUX. APRES TRAITEMENT DES DONNEES DE DIFFRACTION, L'EXTRACTION DES MODULES DE FACTEURS D'ENVELOPPES EXPERIMENTAUX FOURNIT UN BON ACCORD AVEC CEUX TIRES DES MODELES BASSE TEMPERATURE POUR UNE RESOLUTION INFERIEURE A 20 ANGSTRMS. LA PRISE EN COMPTE DE SITES ORDONNES, PROUVES POUR CHACUNE DES PROTEINES, PERMET D'AMELIORER SUBSTANTIELLEMENT L'ACCORD ENTRE MODELE ET EXPERIENCE JUSQU'A UNE RESOLUTION SUPERIEURE A 4 ANGSTRMS POUR UNE DES PROTEINES. LA DERNIERE PARTIE DE LA THESE EST CONSACREE AU PHASAGE DES FACTEURS D'ENVELOPPE, NECESSAIRE A L'OBTENTION DE L'ENVELOPPE. L'UTILISATION DE METHODES TRADITIONNELLES DE PHASAGE AYANT FOURNI DES RESULTATS MITIGES, UNE NOUVELLE PARAMETRISATION OPERATIONNELLE DES ENVELOPPES EST PRESENTEE, AINSI QU'UN TRAITEMENT MATHEMATIQUE UTILISANT LES METHODES DE MAXIMUM DE VRAISEMBLANCE POUR LE CLASSEMENT D'HYPOTHESES D'ENVELOPPES.
Author: MICHEL.. RAMIN
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Languages : fr
Pages : 208
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Book Description
LA CONNAISSANCE DE L'ENVELOPPE D'UNE MACROMOLECULE BIOLOGIQUE PEUT-ETRE TRES UTILE DANS L'OBTENTION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DE CELLE-CI A L'ECHELLE ATOMIQUE. LA METHODE MASC (UN ACRONYME POUR MULTIWAVELENGTH ANOMALOUS SOLVENT CONTRAST) EST UNE NOUVELLE METHODE DE DETERMINATION D'ENVELOPPES DE MACROMOLECULES BIOLOGIQUES EN CRISTALLOGRAPHIE DES RAYONS X, QUI COMBINE LA METHODE DE VARIATION DE CONTRASTE ET LE PHENOMENE DE DISPERSION ANOMALE. CETTE METHODE PERMET L'ETUDE D'ENTITES DE MASSE MOLECULAIRE TRES ELEVEE (CF VIRUS OU RIBOSOME). CETTE THESE PRESENTE LES PREMIERES EXPERIENCES MASC REALISEES A BASSE TEMPERATURE (120 KELVIN) SUR TROIS PROTEINES DE MASSES MOLECULAIRES VARIEES ET POUR DIFFERENTS DIFFUSEURS ANOMAUX. APRES TRAITEMENT DES DONNEES DE DIFFRACTION, L'EXTRACTION DES MODULES DE FACTEURS D'ENVELOPPES EXPERIMENTAUX FOURNIT UN BON ACCORD AVEC CEUX TIRES DES MODELES BASSE TEMPERATURE POUR UNE RESOLUTION INFERIEURE A 20 ANGSTRMS. LA PRISE EN COMPTE DE SITES ORDONNES, PROUVES POUR CHACUNE DES PROTEINES, PERMET D'AMELIORER SUBSTANTIELLEMENT L'ACCORD ENTRE MODELE ET EXPERIENCE JUSQU'A UNE RESOLUTION SUPERIEURE A 4 ANGSTRMS POUR UNE DES PROTEINES. LA DERNIERE PARTIE DE LA THESE EST CONSACREE AU PHASAGE DES FACTEURS D'ENVELOPPE, NECESSAIRE A L'OBTENTION DE L'ENVELOPPE. L'UTILISATION DE METHODES TRADITIONNELLES DE PHASAGE AYANT FOURNI DES RESULTATS MITIGES, UNE NOUVELLE PARAMETRISATION OPERATIONNELLE DES ENVELOPPES EST PRESENTEE, AINSI QU'UN TRAITEMENT MATHEMATIQUE UTILISANT LES METHODES DE MAXIMUM DE VRAISEMBLANCE POUR LE CLASSEMENT D'HYPOTHESES D'ENVELOPPES.
Author:
Publisher: Ed. Techniques Ingénieur
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 12
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Publisher: Ed. Techniques Ingénieur
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 19
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Author:
Publisher: Ed. Techniques Ingénieur
ISBN:
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Languages : fr
Pages : 20
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Author: Meike Stelter
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Languages : fr
Pages :
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Book Description
Pour résoudre de nova la structure de protéines par cristallographie, il est nécessaire de calculer la phase des facteurs de structure à partir des intensités des rayons X diffractés. Pour ce but, les méthodes SAD et MAD se servent de la diffusion anomale d'atomes présents dans le cristal de la protéine. L'introduction de ces diffuseurs anomaux dans les cristaux est une des étapes clés de la résolution de structure des protéines. Nous avons étudié une classe de huit complexes de gadolinium servant à insérer les diffuseurs anomaux dans les cristaux de protéine. Le gadolinium présente une forte diffusion anomale et avec le rayonnement X d'un générateur de laboratoire et dans son seuil d'absorption LIlI, Une étude cristallographique menée avec cette classe de complexes et avec huit protéines différentes a permis de démontrer le potentiel élevé des complexes pour la préparation de dérivés à fort pouvoir de phasage. En effet, pour un grand nombre des dérivés testés, les phases expérimentales calculées ont mené à des cartes de densité expérimentale d'excellente qualité, permettant la construction aisée du modèle de la protéine. L'affinement de la structure des complexes liés à la protéine a permis de comprendre l'interaction des différents complexes avec les protéines. L'utilisation des complexes a permis de résoudre la structure de quatre nouvelles protéines. Nous avons également étudié des méthodes physico-chimiques alternatives à la cristallographie dans le dessein de détecter la fixation d'un complexe sur une protéine en tenant compte de la particularité de l'interaction qui est caractérisée par une constante de d'association faible.
Author: Le Du Marie-Hélène
Publisher: EDP Sciences
ISBN: 275982957X
Category : Technology & Engineering
Languages : fr
Pages : 212
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Book Description
Dans le monde du vivant, les mécanismes mis en jeu pour respirer, digérer, grandir, bouger, impliquent des molécules constituées de milliers d’atomes, ce sont les macromolécules. Ces macromolécules circulent, interagissent et se contorsionnent en permanence. Les visualiser à l’échelle atomique constitue une aide incomparable pour comprendre comment elles fonctionnent ou dysfonctionnent, et pour concevoir des médicaments. Les auteurs vous proposent une initiation aux différentes étapes de la cristallographie biologique qui mène de la cristallisation à la structure tridimensionnelle d’une macromolécule. Ce livre fait suite au MOOC « Voyage au cœur du vivant avec des rayons X : la cristallographie ». Il peut en être le compagnon ou être utilisé seul.
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ISBN: 9782759824540
Category :
Languages : fr
Pages :
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Author: Eric Girard
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 172
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Book Description
Une étape clef pour résoudre la structure de macromolécules biologiques est de déduire la phase des facteurs de structure à partir des intensités diffractées par le cristal. Les méthodes de phasage SAD (Single-wavelength Anomalous Diffraction) et MAD (Multiple-wavelength Anomalous Diffraction) utilisent la variation du facteur de diffusion de quelques atomes, présents dans la structure native ou introduits à dessein, dans un de leurs seuils d'absorption. De fortes variations des facteurs de diffusion anomaux, f' et f", induisent de fortes différences entre les intensités des paires de Friedel mesurées à une ou à plusieurs longueurs d'onde. La phase du facteur de structure est déduite de ces différences. Nous avons apporté de nouveaux développements aux méthodes SAD et MAD à l'aide de dérivés obtenus avec des complexes de lanthanides (f' et f" très élevés). Les premiers complexes étudiés ont été ceux de gadolinium, élément qui présente une raie blanche (f"=28e-) dans son seuil d'absorption LIII ([Lambda]=1.711 Aʿ) et pour lequel la diffusion anomale reste importante (f"=12 e-) avec le rayonnement d'un générateur de laboratoire. Ces complexes permettent de résoudre de novo, par la méthode SAD, la structure de macromolécules qui vont du lysozyme (14 kDa) à partir de données enregistrées au laboratoire, à l'OTCase 3630 (450 kDa par unité asymétrique) à partir de données enregistrées, à l'aide du rayonnement synchroton, au seuil d'aborption LIII du Gd. La fixation dépend des agents de cristallisation : des complexes étudiés se fixent fortement sur des protéines cristallisant avec des sels (lysozyme, catalase et OTCase 3630) et se fixent peu sur des protéines cristallisant avec du PEG 8000 (urate oxydase, [bêta]-lactamase). Cette situation est inversée pour les autres complexes employés. La structure des cinq protéines étudiées a été résolue de novo par la méthode SAD avec ces molécules. Ces complexes de lanthanides présentent un grand intérêt pour la génomique structurale.
