ETUDE DE LA DIFFUSION DIFFUSE DES RAYONS X PAR DES CRISTAUX DE PROTEINES PDF Download
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Author: Philippe Fauré (géologue).)
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Languages : fr
Pages : 139
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Book Description
L'ANALYSE DE LA DIFFUSION DIFFUSE DES RAYONS X PAR DES MONOCRISTAUX DE PROTEINES EST UNE TECHNIQUE BIEN ADAPTEE POUR LA MISE EN EVIDENCE DES DEPLACEMENTS CONCERTES D'UN GRAND NOMBRE D'ATOMES. ELLE POURRAIT PERMETTRE DE DECELER DES DEPLACEMENTS INTRAMOLECULAIRES LIES A L'ACTIVITE BIOLOGIQUE DE LA PROTEINE. NOUS PRESENTONS LES PROTOCOLES EXPERIMENTAUX QUE NOUS AVONS DEVELOPPES, ET ENSUITE LA METHODE D'ANALYSE SUIVIE. LES TRAINEES DIFFUSES DANS LES CRISTAUX DE LYSOZYME DE FORME ORTHORHOMBIQUE PEUVENT S'INTERPRETER CONVENABLEMENT A L'AIDE D'UN MODELE DE DEPLACEMENT EN CORPS RIGIDE DE FILES DE MOLECULES CORRELEES SUR PLUSIEURS MAILLES. UN TEL MODELE NE PEUT PAS ETRE RETENU POUR DECRIRE LES TRAINEES DIFFUSES DANS LES CRISTAUX DE SERYL TRNA-SYNTHETASE. IL EST INDISPENSABLE D'ENVISAGER POUR CES DERNIERS UNE PERTE DE CORRELATION ENTRE LES DEPLACEMENTS DES DIMERES CONSTITUANT LES BLOCS DE CORRELATION. POUR LES CRISTAUX DE FORME QUADRATIQUE DU LYSOZYME LA DIFFUSION DIFFUSE TRES ETALEE, QUALIFIEE DE NUAGEUSE, OBSERVEE SUR LES CLICHES EXPERIMENTAUX A TRES BIEN ETE INTERPRETEE A L'AIDE D'UN MODELE DE DEPLACEMENTS EN CORPS RIGIDE DE MOLECULES INDEPENDANTES. LA DIFFUSION DIFFUSE NUAGEUSE OBSERVEE DANS LE LYSOZYME DE FORME ORTHORHOMBIQUE, N'EST PAS EXPLIQUEE CONVENABLEMENT, CONTRAIREMENT A LA FORME QUADRATIQUE, PAR DES MOUVEMENTS INDEPENDANTS EN CORPS RIGIDE DES MOLECULES. NOUS AVONS, POUR LA PREMIERE FOIS, SIMULE LA DIFFUSION DIFFUSE A PARTIR DES TRAJECTOIRES ATOMIQUES DONNEES, SOIT PAR LA SIMULATION DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE, SOIT PAR L'ANALYSE EN MODES NORMAUX D'UNE MOLECULE. LES CLICHES DE DIFFUSION DIFFUSE SIMULES A PARTIR DES MODES NORMAUX DE VIBRATION PRESENTENT UN ASSEZ BON ACCORD AVEC LES CLICHES EXPERIMENTAUX. LA DYNAMIQUE MOLECULAIRE PRESENTE UN MOINS BON ACCORD. ENFIN, NOTRE METHODE DE SIMULATION DE LA DIFFUSION DIFFUSE (A PARTIR DE DEPLACEMENTS CONCRETS) A ETE COMPAREE A UNE METHODE UTILISEE PAR D'AUTRES AUTEURS (DEPLACEMENTS STATISTIQUES DE TYPE LIQUIDE)
Author: Philippe Fauré (géologue).)
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L'ANALYSE DE LA DIFFUSION DIFFUSE DES RAYONS X PAR DES MONOCRISTAUX DE PROTEINES EST UNE TECHNIQUE BIEN ADAPTEE POUR LA MISE EN EVIDENCE DES DEPLACEMENTS CONCERTES D'UN GRAND NOMBRE D'ATOMES. ELLE POURRAIT PERMETTRE DE DECELER DES DEPLACEMENTS INTRAMOLECULAIRES LIES A L'ACTIVITE BIOLOGIQUE DE LA PROTEINE. NOUS PRESENTONS LES PROTOCOLES EXPERIMENTAUX QUE NOUS AVONS DEVELOPPES, ET ENSUITE LA METHODE D'ANALYSE SUIVIE. LES TRAINEES DIFFUSES DANS LES CRISTAUX DE LYSOZYME DE FORME ORTHORHOMBIQUE PEUVENT S'INTERPRETER CONVENABLEMENT A L'AIDE D'UN MODELE DE DEPLACEMENT EN CORPS RIGIDE DE FILES DE MOLECULES CORRELEES SUR PLUSIEURS MAILLES. UN TEL MODELE NE PEUT PAS ETRE RETENU POUR DECRIRE LES TRAINEES DIFFUSES DANS LES CRISTAUX DE SERYL TRNA-SYNTHETASE. IL EST INDISPENSABLE D'ENVISAGER POUR CES DERNIERS UNE PERTE DE CORRELATION ENTRE LES DEPLACEMENTS DES DIMERES CONSTITUANT LES BLOCS DE CORRELATION. POUR LES CRISTAUX DE FORME QUADRATIQUE DU LYSOZYME LA DIFFUSION DIFFUSE TRES ETALEE, QUALIFIEE DE NUAGEUSE, OBSERVEE SUR LES CLICHES EXPERIMENTAUX A TRES BIEN ETE INTERPRETEE A L'AIDE D'UN MODELE DE DEPLACEMENTS EN CORPS RIGIDE DE MOLECULES INDEPENDANTES. LA DIFFUSION DIFFUSE NUAGEUSE OBSERVEE DANS LE LYSOZYME DE FORME ORTHORHOMBIQUE, N'EST PAS EXPLIQUEE CONVENABLEMENT, CONTRAIREMENT A LA FORME QUADRATIQUE, PAR DES MOUVEMENTS INDEPENDANTS EN CORPS RIGIDE DES MOLECULES. NOUS AVONS, POUR LA PREMIERE FOIS, SIMULE LA DIFFUSION DIFFUSE A PARTIR DES TRAJECTOIRES ATOMIQUES DONNEES, SOIT PAR LA SIMULATION DE DYNAMIQUE MOLECULAIRE, SOIT PAR L'ANALYSE EN MODES NORMAUX D'UNE MOLECULE. LES CLICHES DE DIFFUSION DIFFUSE SIMULES A PARTIR DES MODES NORMAUX DE VIBRATION PRESENTENT UN ASSEZ BON ACCORD AVEC LES CLICHES EXPERIMENTAUX. LA DYNAMIQUE MOLECULAIRE PRESENTE UN MOINS BON ACCORD. ENFIN, NOTRE METHODE DE SIMULATION DE LA DIFFUSION DIFFUSE (A PARTIR DE DEPLACEMENTS CONCRETS) A ETE COMPAREE A UNE METHODE UTILISEE PAR D'AUTRES AUTEURS (DEPLACEMENTS STATISTIQUES DE TYPE LIQUIDE)
Author: Meike Stelter
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Languages : fr
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Book Description
Pour résoudre de nova la structure de protéines par cristallographie, il est nécessaire de calculer la phase des facteurs de structure à partir des intensités des rayons X diffractés. Pour ce but, les méthodes SAD et MAD se servent de la diffusion anomale d'atomes présents dans le cristal de la protéine. L'introduction de ces diffuseurs anomaux dans les cristaux est une des étapes clés de la résolution de structure des protéines. Nous avons étudié une classe de huit complexes de gadolinium servant à insérer les diffuseurs anomaux dans les cristaux de protéine. Le gadolinium présente une forte diffusion anomale et avec le rayonnement X d'un générateur de laboratoire et dans son seuil d'absorption LIlI, Une étude cristallographique menée avec cette classe de complexes et avec huit protéines différentes a permis de démontrer le potentiel élevé des complexes pour la préparation de dérivés à fort pouvoir de phasage. En effet, pour un grand nombre des dérivés testés, les phases expérimentales calculées ont mené à des cartes de densité expérimentale d'excellente qualité, permettant la construction aisée du modèle de la protéine. L'affinement de la structure des complexes liés à la protéine a permis de comprendre l'interaction des différents complexes avec les protéines. L'utilisation des complexes a permis de résoudre la structure de quatre nouvelles protéines. Nous avons également étudié des méthodes physico-chimiques alternatives à la cristallographie dans le dessein de détecter la fixation d'un complexe sur une protéine en tenant compte de la particularité de l'interaction qui est caractérisée par une constante de d'association faible.
Author: Meike Stelter
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Pour résoudre de nova la structure de protéines par cristallographie, il est nécessaire de calculer la phase des facteurs de structure à partir des intensités des rayons X diffractés. Pour ce but, les méthodes SAD et MAD se servent de la diffusion anomale d'atomes présents dans le cristal de la protéine. L'introduction de ces diffuseurs anomaux dans les cristaux est une des étapes clés de la résolution de structure des protéines. Nous avons étudié une classe de huit complexes de gadolinium servant à insérer les diffuseurs anomaux dans les cristaux de protéine. Le gadolinium présente une forte diffusion anomale et avec le rayonnement X d'un générateur de laboratoire et dans son seuil d'absorption LIlI, Une étude cristallographique menée avec cette classe de complexes et avec huit protéines différentes a permis de démontrer le potentiel élevé des complexes pour la préparation de dérivés à fort pouvoir de phasage. En effet, pour un grand nombre des dérivés testés, les phases expérimentales calculées ont mené à des cartes de densité expérimentale d'excellente qualité, permettant la construction aisée du modèle de la protéine. L'affinement de la structure des complexes liés à la protéine a permis de comprendre l'interaction des différents complexes avec les protéines. L'utilisation des complexes a permis de résoudre la structure de quatre nouvelles protéines. Nous avons également étudié des méthodes physico-chimiques alternatives à la cristallographie dans le dessein de détecter la fixation d'un complexe sur une protéine en tenant compte de la particularité de l'interaction qui est caractérisée par une constante de d'association faible.
Author: STEPHANIE.. FINET
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Languages : fr
Pages : 255
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LE COMPORTEMENT MICROSCOPIQUE DES MACROMOLECULES BIOLOGIQUES EN SOLUTION EST GOUVERNE PAR DES POTENTIELS D'INTERACTION (CUR DUR, ELECTROSTATIQUE, VAN DER WAALS, EFFETS HYDROPHOBES, HYDRATATION) A COURTE ET MOYENNE PORTEE (QUELQUES ANGSTROMS A QUELQUES CENTAINES D'ANGSTROMS). CES POTENTIELS D'INTERACTION CONFERENT A LA SOLUTION SES PROPRIETES MACROSCOPIQUES (TRANSPARENCE, VISCOSITE) ET INTERVIENNENT DANS LES TRANSITIONS DE PHASE ET LES PROCESSUS DE CRISTALLISATION. NOUS AVONS UTILISE LA DIFFUSION DES RAYONS X AUX PETITS ANGLES (DXPA) AVEC, COMME SYSTEMES MODELES, DES SOLUTIONS DE LYSOZYME DE BLANC D'UF DE POULE ET DE PROTEINES DU CRISTALLIN DE L'IL DE VEAU (GAMMA- ET ALPHA-CRISTALLINES). CETTE TECHNIQUE A PERMIS LA CARACTERISATION DES INTERACTIONS ENTRE PROTEINES GLOBULAIRES EN SOLUTION EN FONCTION DE PLUSIEURS PARAMETRES PHYSICO-CHIMIQUES TELS QUE LE PH, LA TEMPERATURE, LA FORCE IONIQUE ET L'ADDITION DE PEG. CES POTENTIELS SONT COMPOSES D'UN TERME DE SPHERES DURES, D'UNE REPULSION COLOMBIENNE ET D'UNE ATTRACTION A COURTE PORTEE, PROBABLEMENT DE VAN DER WAALS. L'ADDITION DE SEL INDUIT UNE ATTRACTION SUPPLEMENTAIRE QUI SUIT L'ORDRE DES SERIES DE HOFMEISTER. DE PLUS, L'ADDITION DE PEG INDUIT UNE ATTRACTION DE DEPLETION, A COURTE PORTEE EGALEMENT. LA COMBINAISON DE LA DXPA ET DES TECHNIQUES DE GEL PERMET DE CARACTERISER LES ESPECES MOLECULAIRES EN INTERACTION EN SOLUTION PENDANT LA CROISSANCE CRISTALLINE. POUR LE LYSOZYME AVEC NACL, NOUS AVONS MONTRE QU'IL N'EXISTE PAS D'ESPECE INTERMEDIAIRE ENTRE LE MONOMERE ET LE CRISTAL. EN COUPLANT LA DXPA (FACTEURS DE STRUCTURE EXPERIMENTAUX) ET LES SIMULATIONS NUMERIQUES (FACTEURS DE STRUCTURE THEORIQUES), LES PARAMETRES DE MODELES DEVELOPPES EN MECANIQUE STATISTIQUE SONT AJUSTES ET PERMETTENT DE REMONTER AUX POTENTIELS D'INTERACTION THEORIQUES CORRESPONDANTS. CES RESULTATS NOUS PERMETTENT DE RELIER LES INTERACTIONS AUX CONDITIONS DE CRISTALLISATION DES PROTEINES ET D'AMELIORER LA PREDICTION DE LEURS DIAGRAMMES DE PHASE.
Author: Mohammad Yaser Heidari Khajepour
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Languages : fr
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La cristallographie est la technique qui contribue le plus à l'analyse des structures des macromolécules biologiques à la résolution atomique. Dans ce manuscrit de thèse nous abordons des développements instrumentaux pour l'amélioration et l'accélération des étapes expérimentales dans la procédure de mesure de la diffraction aux rayons X. En effet, les étapes de préparation des cristaux de protéine à la diffraction aux rayons X constituent la cause principale du goulot d'étranglement dans les plateformes à haut débit de la cristallisation des protéines jusqu'à la résolution des structures. Premièrement, la diffraction in situ aux rayons X des cristaux à la température ambiante, dans les plaques de cristallisation, est une méthodologie émergeante dans la cristallographie des protéines avec des capacités bénéfiques dans le criblage des cristaux mais aussi dans la résolution de structures. Cependant, un grand nombre de cristaux devront être centrés puis analysés par la diffraction aux rayons X automatiquement l'un à la suite de l'autre. Ainsi, un système automatisé répondant à cette exigence est présenté et évalué dans ce manuscrit comme étant l'un des résultats des études menées au cours de cette thèse. Deuxièmement, des études et des développements d'automatisation des étapes d'extraction et de micromanipulation, de cryo-protection et de congélation rapide pour la préparation des cristaux à la diffraction aux rayons X sont décrits dans ce manuscrit, ainsi que les résultats des expériences et des évaluations. Avec une approche nouvelle, les cristaux sont manipulés grâce à une micro-pince montée sur un bras robotique 6-axes pour les préparer et les analyser avec la possibilité de rotation de 360° pour la diffraction aux rayons X à longueur d'onde constate et à température cryogénique. Des cristaux des protéines lysozyme et NikA Fe-EDTA ont été préparés et diffractés avec cette nouvelle méthode. La comparaison structurale ne montre pas de différence entre la nouvelle méthode et celle manuelle, cependant la robustesse, la répétabilité et le gain de temps d'expériences sont significativement améliorés. Finalement, différents scénarios d'intégration des méthodologies présentées, met en évidence leurs intérêts dans les plateformes tout automatisés de cristallographie des macromolécules biologiques.
Author: Françoise Rolland-Gaillard
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Languages : fr
Pages : 98
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Author: Philippe Weulersse
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Languages : fr
Pages : 4
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Author: Geneviève Sonnet
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Languages : fr
Pages : 82
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Author: Gilbert Deprez
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Category :
Languages : fr
Pages : 216
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Author: Anne-Marie Levelut
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ISBN: 9782271149183
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Languages : fr
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Book Description
Les cristaux liquides sont des substances qui présentent un ou plusieurs états de la matière intermédiaires entre le solide cristallin et le liquide usuel. Ces états cristaux-liquides se caractérisent par les organisations spécifiques à l'échelle microscopique de leurs constituants : molécules, polymères, nanoparticules... Les cristaux liquides se retrouvent fréquemment dans la vie courante, par exemple dans les dispositifs d'affichage, détergents, matériaux composites, structures biologiques. Ils font l'objet d'une recherche active dont l'un des buts est de déterminer leur structure pour les identifier. Ces études structurales sont le plus souvent effectuées par diffusion de rayonnements, en particulier de rayons X. C'est cette diffusion de rayons X qui fait l'objet de cet ouvrage, qui comporte deux tomes. Ce premier tome présente dans une première partie une introduction au sujet, puis un chapitre rappelant toutes les connaissances de base en diffusion de rayonnement nécessaires à ce type d'études. Un chapitre suivant dresse un panorama des états cristaux liquides et de leurs clichés de diffusion des rayons X. Une seconde partie décrit beaucoup plus en détail, outre l'état liquide usuel, l'état cristal-liquide le plus courant, appelé "nématique", dans lequel les constituants possèdent un ordre d'orientation mais pas d'ordre de position. Le second tome sera consacré à des cristaux-liquides plus ordonnés appelés "smectique", "colonnaires" et "réseaux tridimensionnels de défauts". Cet ouvrage s'adresse aux étudiants de master, aux chercheurs et enseignants-chercheurs, ainsi qu'aux ingénieurs de l'industrie, physiciens et chimistes, concernés par les systèmes partiellement désordonnés communément regroupés sous le terme de "matière molle."
